Anti-L-Zell-Antiseren mit starken zellwachstumsstimulierenden Eigenschaften zeigten im Western Blotting eine überwiegende Spezifität für ein Protein mit einem Molekulargewicht von 42K, das wir als Actin identifizierten. Extraktionen von L-Zellen, basierend auf der bekannten Unlöslichkeit von Zytoskelettproteinen (einschließlich Aktin) in Triton X-100 und der Löslichkeit von Aktin in Ca2+ und ATP-haltigem Puffer mit niedriger Ionenstärke, führten zu Aktin-angereicherten Präparationen, die die Immunreaktivität mit den Anti-L-Zell-Antiseren beibehielten. Das 42-kDa-Antigen bindet an Desoxyribonuklease I, hat einen pI = 5,2-5,4 und weist eine Aminosäurezusammensetzung, einschließlich der Anwesenheit von 3-Methylhistidin, auf, die mit Zusammensetzungen kompatibel ist, die für Aktine aus anderen Quellen bestimmt wurden. Ein Kaninchen-Antiserum, das für dieses 42-kDa-Protein spezifisch ist und durch SDS-PAGE isoliert wurde, reproduzierte die Stimulation des Zellwachstums durch die Anti-L-Zell-Antiseren und die Absorption des Antiserums mit gereinigtem L-Zell-Aktin eliminierte diese Stimulation. Außerdem binden diese Antikörper an die Mikrofilamente von 3T3-Fibroblasten. Wenn gereinigte Aktine als lösliche Antigen-Inhibitoren der Immunreaktivität von Antiserum gegen 42-kDa-Protein mit intakten L-Zellen verwendet wurden, konkurrierte Kaninchen-Thymus-Aktin mit den Oberflächenmolekülen auf L-Zellen und reduzierte die stimulierende Wirkung des Antiserums um 80% bei einer Aktin-Konzentration von 150 Mikrogramm/ml. Hühner-Muskel-Actin reduzierte die stimulierende Wirkung des Antikörpers bei der gleichen Proteinkonzentration nur um 24 %, und Maus-Muskel-Actin war als Inhibitor unwirksam. Die F(ab‘)2-Fraktion von Anti-42K-IgG war bei der Stimulierung von L-Zellen wirksam, was die immunologische Natur der Aktin-Anti-42K-Interaktion dokumentiert. Wir schließen daraus, dass Anti-Aktin-Antikörper nach Bindung an aktinähnliche Zelloberflächen-Determinanten auf L-Zellen den zellulären Stoffwechsel stimulieren.