La grande variété de gènes de myosine que l’on trouve à travers les phyla eucaryotes ont été nommés selon différents schémas au fur et à mesure de leur découverte. La nomenclature peut donc être quelque peu déroutante lorsqu’on tente de comparer les fonctions des protéines de myosine au sein d’un même organisme et entre organismes.
La myosine des muscles squelettiques, la plus voyante de la superfamille des myosines en raison de son abondance dans les fibres musculaires, a été la première à être découverte. Cette protéine constitue une partie du sarcomère et forme des filaments macromoléculaires composés de multiples sous-unités de myosine. Des protéines myosines similaires formant des filaments ont été trouvées dans les muscles cardiaques, les muscles lisses et les cellules non musculaires. Cependant, à partir des années 1970, les chercheurs ont commencé à découvrir de nouveaux gènes de myosine chez les eucaryotes simples, codant pour des protéines qui agissaient en tant que monomères et étaient donc intitulées myosines de classe I. Ces nouvelles myosines ont été collectivement désignées sous le nom de « myosines de classe I ». Ces nouvelles myosines ont été collectivement appelées « myosines non conventionnelles » et ont été trouvées dans de nombreux tissus autres que le muscle. Ces nouveaux membres de la superfamille ont été regroupés selon des relations phylogénétiques dérivées d’une comparaison des séquences d’acides aminés de leurs domaines de tête, un chiffre romain étant attribué à chaque classe (voir arbre phylogénétique). Les myosines non conventionnelles ont également des domaines de queue divergents, ce qui suggère des fonctions uniques. L’éventail maintenant diversifié de myosines a probablement évolué à partir d’un précurseur ancestral (voir l’image).
L’analyse des séquences d’acides aminés de différentes myosines montre une grande variabilité parmi les domaines de queue, mais une forte conservation des séquences du domaine de tête. On peut supposer que c’est pour que les myosines puissent interagir, via leurs queues, avec un grand nombre de cargaisons différentes, alors que l’objectif dans chaque cas – se déplacer le long des filaments d’actine – reste le même et nécessite donc la même machinerie dans le moteur. Par exemple, le génome humain contient plus de 40 gènes de myosine différents.
Ces différences de forme déterminent également la vitesse à laquelle les myosines peuvent se déplacer le long des filaments d’actine. L’hydrolyse de l’ATP et la libération ultérieure du groupe phosphate provoquent le « coup de force », au cours duquel la région du « bras de levier » ou du « cou » de la chaîne lourde est entraînée vers l’avant. Comme la course motrice déplace toujours le bras de levier selon le même angle, la longueur du bras de levier détermine le déplacement de la charge par rapport au filament d’actine. Un bras de levier plus long permet à la charge de parcourir une plus grande distance, même si le bras de levier subit le même déplacement angulaire, tout comme une personne ayant des jambes plus longues peut se déplacer plus loin à chaque pas. La vitesse d’un moteur à myosine dépend de la vitesse à laquelle il passe par un cycle cinétique complet de la liaison de l’ATP à la libération de l’ADP.
Classes de myosineEdit
Myosine IEdit
La myosine I, une protéine cellulaire ubiquitaire, fonctionne en tant que monomère et fonctionne dans le transport des vésicules. Elle a une taille de pas de 10 nm et a été impliquée comme étant responsable de la réponse d’adaptation des stéréocils dans l’oreille interne.
Myosine IIEdit
La myosine II (également appelée myosine conventionnelle) est le type de myosine responsable de la production de la contraction musculaire dans les cellules musculaires de la plupart des types de cellules animales. On la trouve également dans les cellules non musculaires dans des faisceaux contractiles appelés fibres de stress.
- La myosine II contient deux chaînes lourdes, chacune d’une longueur d’environ 2000 acides aminés, qui constituent les domaines de tête et de queue. Chacune de ces chaînes lourdes contient le domaine de tête N-terminal, tandis que les queues C-terminales prennent une morphologie de bobine enroulée, maintenant les deux chaînes lourdes ensemble (imaginez deux serpents enroulés l’un autour de l’autre, comme dans un caducée). Ainsi, la myosine II possède deux têtes. Le domaine intermédiaire du cou est la région qui crée l’angle entre la tête et la queue. Dans le muscle lisse, un seul gène (MYH11) code pour les chaînes lourdes de la myosine II, mais les variantes d’épissage de ce gène donnent lieu à quatre isoformes distinctes.
- Il contient également 4 chaînes légères de myosine (MLC), ce qui en donne 2 par tête, de 20 (MLC20) et 17 (MLC17) kDa. Celles-ci se lient aux chaînes lourdes dans la région du « cou » entre la tête et la queue.
- La MLC20 est également connue sous le nom de chaîne légère régulatrice et participe activement à la contraction musculaire.
- La MLC17 est également connue sous le nom de chaîne légère essentielle. Sa fonction exacte n’est pas claire, mais on pense qu’elle contribue à la stabilité structurelle de la tête de myosine avec la MLC20. Deux variantes de la MLC17 (MLC17a/b) existent à la suite d’un épissage alternatif au niveau du gène MLC17.
Dans les cellules musculaires, les longues queues en spirale des molécules de myosine individuelles se rejoignent, formant les filaments épais du sarcomère. Les domaines de tête producteurs de force dépassent sur le côté du filament épais, prêts à marcher le long des filaments minces adjacents à base d’actine en réponse aux signaux chimiques appropriés.
Myosine IIIEdit
La myosine III est un membre mal compris de la famille des myosines. Elle a été étudiée in vivo dans les yeux de la drosophile, où l’on pense qu’elle joue un rôle dans la phototransduction. Un gène homologue humain de la myosine III, MYO3A, a été découvert grâce au projet du génome humain et est exprimé dans la rétine et la cochlée.
Myosine IVEdit
La myosine IV possède un seul motif IQ et une queue dépourvue de toute séquence formant un enroulement. Elle présente une homologie similaire aux domaines de queue des myosines VII et XV.
Myosine VEdit
La myosine V est un moteur myosine non conventionnel, qui est processif sous forme de dimère et a une taille de pas de 36 nm. Elle transloque (marche) le long des filaments d’actine en se déplaçant vers l’extrémité barbelée (extrémité +) des filaments. La myosine V est impliquée dans le transport de marchandises (ARN, vésicules, organelles, mitochondries) du centre de la cellule vers la périphérie, mais il a également été démontré qu’elle agit comme une attache dynamique, retenant les vésicules et les organelles dans la périphérie riche en actine des cellules. Une étude récente de reconstitution in vitro d’une seule molécule sur des filaments d’actine en cours d’assemblage suggère que la Myosine V se déplace plus loin sur la F-actine nouvellement assemblée (riche en ADP-Pi), tandis que les longueurs de course processives sont plus courtes sur la F-actine plus ancienne (riche en ADP).
Myosine VIEdit
La myosine VI est un moteur de myosine non conventionnel, qui est principalement processif en tant que dimère, mais qui agit également en tant que monomère non processif. Elle se promène le long des filaments d’actine, se déplaçant vers l’extrémité pointue (extrémité -) des filaments. On pense que la myosine VI transporte les vésicules endocytiques dans la cellule.
Myosine VIIEdit
La myosine VII est une myosine non conventionnelle avec deux domaines FERM dans la région de la queue. Elle possède un bras de levier étendu composé de cinq motifs IQ de liaison à la calmoduline suivis d’une hélice alpha unique (SAH) La myosine VII est requise pour la phagocytose chez Dictyostelium discoideum, la spermatogenèse chez C. elegans et la formation des stéréocils chez la souris et le poisson zèbre.
Myosine VIIIEdit
La myosine VIII est une myosine spécifique des plantes liée à la division cellulaire ; plus précisément, elle est impliquée dans la régulation du flux de cytoplasme entre les cellules et dans la localisation des vésicules au phragmoplaste.
Myosine IXEdit
La myosine IX est un groupe de protéines motrices à tête unique. On a d’abord montré qu’elle était dirigée vers l’extrémité négative, mais une étude ultérieure a montré qu’elle était dirigée vers l’extrémité positive. Le mécanisme de mouvement de cette myosine est mal compris.
Myosine XEdit
La myosine X est un moteur myosine non conventionnel, qui est fonctionnel en tant que dimère. On pense que la dimérisation de la myosine X est antiparallèle. Ce comportement n’a pas été observé chez les autres myosines. Dans les cellules de mammifères, on constate que le moteur se localise aux filopodes. La myosine X se dirige vers les extrémités barbelées des filaments. Certaines recherches suggèrent qu’elle marche préférentiellement sur les faisceaux d’actine, plutôt que sur les filaments simples. C’est le premier moteur de myosine trouvé pour présenter ce comportement.
Myosine XIEdit
La myosine XI dirige le mouvement des organelles comme les plastes et les mitochondries dans les cellules végétales. Elle est responsable du mouvement des chloroplastes dirigé par la lumière en fonction de l’intensité lumineuse et de la formation de stromules interconnectant différents plastes. La myosine XI joue également un rôle clé dans la croissance de l’extrémité polaire des racines et est nécessaire à l’élongation correcte du cheveu racinaire. Une Myosine XI spécifique trouvée dans Nicotiana tabacum a été découverte comme étant le moteur moléculaire processif connu le plus rapide, se déplaçant à 7μm/s par étapes de 35 nm le long du filament d’actine.
Myosine XIIEdit
Myosine XIIIEdit
Myosine XIVEdit
Ce groupe de myosines a été trouvé dans le phylum Apicomplexa. Les myosines se localisent aux membranes plasmatiques des parasites intracellulaires et peuvent ensuite être impliquées dans le processus d’invasion cellulaire.
Cette myosine est également présente chez le protozoaire cilié Tetrahymena thermaphila. Les fonctions connues comprennent : le transport des phagosomes vers le noyau et la perturbation de l’élimination régulée par le développement du macronoyau pendant la conjugaison.
Myosine XVEdit
La myosine XV est nécessaire au développement de la structure du noyau d’actine des stéréocils non mobiles situés dans l’oreille interne. On pense qu’elle est fonctionnelle en tant que monomère.
Myosine XVIEdit
Myosine XVIIEdit
Myosine XVIIIEdit
MYO18A Gène sur le chromosome 17q11.2 qui code pour des molécules motrices à base d’actine avec une activité ATPase, qui peuvent être impliquées dans le maintien de l’échafaudage des cellules stromales nécessaire au maintien du contact intercellulaire.