Gli antisieri anti-cellule L con potenti proprietà stimolanti la crescita cellulare hanno dimostrato tramite Western blotting di avere una specificità predominante verso una proteina con un peso molecolare di 42K che abbiamo identificato come actina. Le estrazioni delle cellule L, basate sulla nota insolubilità delle proteine citoscheletriche (compresa l’actina) nel Triton X-100 e la solubilità dell’actina in tamponi a bassa forza ionica contenenti Ca2+ e ATP, hanno portato a preparazioni arricchite di actina che hanno mantenuto l’immunoreattività con gli antisieri anti-L-cellula. L’antigene 42-kDa si lega alla desossiribonucleasi I, ha un pI = 5.2-5.4, e ha una composizione aminoacidica, compresa la presenza di 3-metilistidina, compatibile con le composizioni determinate per le actine da altre fonti. L’antisiero di coniglio specifico per questa proteina 42-kDa, isolata tramite SDS-PAGE, ha riprodotto la stimolazione della crescita cellulare da parte degli antisieri anti-L-cellula e l’assorbimento dell’antisiero con actina purificata L-cellula ha eliminato questa stimolazione. Inoltre, questi anticorpi si legano ai microfilamenti dei fibroblasti 3T3. Quando le actine purificate sono state usate come inibitori di antigeni solubili della reattività immunitaria dell’antisiero alla proteina 42-kDa con cellule L intatte, l’actina del timo di coniglio ha gareggiato con le molecole di superficie sulle cellule L e ha ridotto l’effetto stimolatorio dell’antisiero dell’80% a una concentrazione di actina di 150 microgrammi/ml. L’actina muscolare di pollo ha ridotto l’effetto stimolatorio dell’anticorpo solo del 24% alla stessa concentrazione proteica, e l’actina muscolare di topo era inefficace come inibitore. La frazione F(ab’)2 delle IgG anti-42K era efficace nello stimolare le cellule L, documentando così la natura immunitaria dell’interazione actina-anti-42K. Concludiamo che gli anticorpi anti-actina, legandosi a determinanti della superficie cellulare simili all’actina sulle cellule L, stimolano il metabolismo cellulare.