強力な細胞増殖促進作用を持つ抗L細胞抗血清は、ウエスタンブロッティングにより、我々がアクチンと同定した分子量42Kのタンパク質に対して優位な特異性を持つことが示された。 アクチンを含む細胞骨格タンパク質はTriton X-100に溶解しないこと、アクチンは低イオン強度のCa2+とATPを含む緩衝液に溶解することが知られていることから、L細胞を抽出すると、アクチンが濃縮された調製物が得られ、抗L細胞抗血清との免疫反応性が維持された。 この42kDaの抗原は、デオキシリボヌクレアーゼIに結合し、pI=5.2-5.4であり、3-メチルヒスチジンの存在を含むアミノ酸組成を有し、他の供給源からのアクチンについて決定された組成と互換性がある。 SDS-PAGEで分離したこの42kDaタンパク質に特異的なウサギ抗血清は、抗L細胞抗血清による細胞増殖刺激を再現し、精製したL細胞アクチンで抗血清を吸収すると、この刺激が消失した。 さらに、これらの抗体は3T3線維芽細胞のマイクロフィラメントに結合する。 精製アクチンを42kDaタンパク質に対する抗血清の免疫反応性の可溶性抗原阻害剤として無傷のL細胞で使用した場合、ウサギ胸腺アクチンはL細胞上の表面分子と競合し、アクチン濃度150マイクログラム/mlで抗血清の刺激効果を80%減少させた。 ニワトリの筋肉アクチンは、同じタンパク質濃度で抗体刺激効果を24%しか低下させず、マウスの筋肉アクチンは阻害剤として効果がなかった。 抗42K IgGのF(ab’)2画分はL細胞を刺激する効果があり、アクチン-抗42K相互作用の免疫的性質が証明された。 以上のことから、抗アクチン抗体はL細胞のアクチン様細胞表面決定因子に結合して、細胞の代謝を促進すると結論づけた。