真核生物の各系統に存在する多種多様なmyosin遺伝子は、発見された時点で異なるスキームに基づいて命名されました。
筋繊維に多く存在することから、ミオシンスーパーファミリーの中で最も目立っている骨格筋ミオシンが最初に発見されました。 このタンパク質は、サルコメアの一部を構成し、複数のミオシンサブユニットからなる高分子のフィラメントを形成している。 同様のフィラメントを形成するミオシンタンパク質は、心筋や平滑筋、筋肉以外の細胞でも発見されていた。 しかし、1970年代に入ると、単純な真核生物の中に、単量体として機能するタンパク質をコードする新しいミオシン遺伝子が発見され始め、クラスIミオシンと呼ばれるようになった。 これらの新しいミオシンは総称して「アンコンベンショナル・ミオシン」と呼ばれ、筋肉以外の多くの組織で発見された。 これらの新しいスーパーファミリーは、ヘッドドメインのアミノ酸配列を比較して得られた系統関係に基づいてグループ化され、各クラスにはローマ数字が割り当てられている（系統樹参照）。 型破りなミオシンは、尾部ドメインも分岐しており、独自の機能を持っていると考えられる。
異なるミオシンのアミノ酸配列を分析すると、テールドメインには大きな違いがありますが、ヘッドドメインの配列には強い保存性があります。
アミノ酸配列を分析すると、尾部ドメインには大きな違いがありますが、頭部ドメインの配列は非常によく保存されています。これはおそらく、ミオシンが尾部を介して多数の異なる貨物と相互作用することができるためだと思われますが、いずれの場合もアクチンフィラメントに沿って移動するという目的は同じであり、したがってモーターには同じ機械が必要です。
このような形状の違いは、ミオシンがアクチンフィラメントに沿って移動する速度も左右します。 ATPが加水分解され、リン酸基が解放されると、重鎖の「レバーアーム」または「ネック」と呼ばれる部分が前方に引き出される「パワーストローク」が起こります。 パワーストロークでは、レバーアームが常に同じ角度で動くため、レバーアームの長さによってアクチンフィラメントに対するカーゴの変位が決まることになる。 レバーアームが長ければ、レバーアームの角度変位が同じであっても、貨物の移動距離が大きくなります。
Myosin classesEdit
Myosin IEEdit
Myosin Iは、どこにでもある細胞タンパク質で、単量体として機能し、小胞輸送に貢献しています。
Myosin IIEdit
ミオシンⅡ（コンベンショナルミオシンとも呼ばれる）は、ほとんどの動物細胞の筋細胞で筋収縮を起こす役割を持つミオシンタイプです。
- ミオシンIIは、約2000アミノ酸の長さの2つの重鎖を持ち、ヘッドドメインとテールドメインを構成している。
- ミオシンIIには2本の重鎖があり、それぞれ約2000アミノ酸の長さがあり、ヘッドドメインとテールドメインを構成している。それぞれの重鎖にはN末端のヘッドドメインがあり、C末端のテールドメインはコイルドコイルの形態をしており、2本の重鎖をまとめている（2匹の蛇がカドゥケウスのように互いに巻きついているのを想像してほしい）。 このように、ミオシンIIには2つの頭部がある。 中間のネックドメインは、頭と尻尾の間の角度を作る領域である。 平滑筋では、1つの遺伝子（MYH11）が重鎖のミオシンIIをコードしているが、この遺伝子のスプライスバリアントにより、4つの異なるアイソフォームが生じる。
- また、4本のミオシン軽鎖(MLC)を含んでおり、20(MLC20)kDaと17(MLC17)kDaの重鎖が1つの頭部に2本存在することになる。
- MLC20は調節性軽鎖としても知られており、筋肉の収縮に積極的に関与している。
- MLC17は、必須軽鎖としても知られています。 その正確な機能は不明だが、MLC20とともにミオシン頭部の構造安定性に寄与していると考えられている。 MLC17遺伝子における代替スプライシングの結果、MLC17の2つの変異体（MLC17a/b）が存在する。
筋肉細胞では、個々のミオシン分子の長いコイル状の尾部が結合して、サルコメアの太いフィラメントを形成している。 力を生み出すヘッドドメインは太いフィラメントの側面から突き出ており、適切な化学的シグナルに反応して、隣接するアクチンベースの細いフィラメントに沿って歩けるようになっている。
Myosin IIIEdit
Myosin IIIはmyosinファミリーのメンバーの中でも、あまり理解されていないメンバーです。 ショウジョウバエの眼では、光伝達に関与していると考えられています。
Myosin IVEdit
Myosin IVは、単一のIQモチーフと、コイルドコイルを形成する配列を持たない尾部を持つ。
ミオシンIVは、単一のIQモチーフを持ち、コイル状のコイルを形成する配列を持たない尾部を持つ。
Myosin VEdit
Myosin Vは型破りなミオシンモーターである。
ミオシンVは、二量体として処理され、36nmのステップサイズを持つ型破りなミオシンモーターです。 ミオシンVは、アクチンフィラメントに沿って、フィラメントの棒状の端（＋端）に向かって移動する（歩く）。 ミオシンVは、RNA、小胞、オルガネラ、ミトコンドリアなどの貨物を細胞の中心部から周辺部へ輸送することに関与しているが、さらに、小胞やオルガネラをアクチンが豊富な細胞周辺部に保持する動的なテザーのように機能することも明らかになっている。 最近行われたアクチンフィラメントの再構成研究では、ミオシンVは新しく組み立てられた（ADP-PIが豊富な）F-アクチン上をより遠くまで移動し、古い（ADPが豊富な）F-アクチン上ではプロセスランレングスが短くなることが示唆されています。
Myosin VIEdit
ミオシンVIは型破りなミオシンモーターである。
ミオシンVIは型破りなミオシンモーターで、主に二量体として処理されるが、非処理の単量体としても機能する。 このモーターはアクチンフィラメントに沿って歩き、フィラメントの尖った端（-端）に向かって移動する。
Myosin VIIEdit
Myosin VIIは、尾部に2つのFERMドメインを持つ型破りなミオシンである。 ミオシンVIIは、Dictyostelium discoideumのファゴサイトーシス、C. elegansの精子形成、マウスやゼブラフィッシュの立体繊毛形成に必要とされている。
Myosin VIIIEdit
Myosin VIIIは、細胞分裂に関係する植物特異的なミオシンで、特に、細胞間の細胞質の流れを調節したり、フラグモプラストへの小胞の局在化に関与しています。
Myosin IXEdit
Myosin IXは、一頭身のモータータンパク質のグループです。 最初はマイナスエンド指向であることが示されましたが、その後の研究でプラスエンド指向であることが示されました。
Myosin XEdit
Myosin Xは型破りなミオシンモーターで、二量体として機能している。 ミオシンXの二量体化は反平行であると考えられている。 この挙動は他のミオシンでは観察されていない。 哺乳類の細胞では、このモーターはフィロポディアに局在することがわかっている。 ミオシンXは、フィラメントの棒状の末端に向かって歩く。 いくつかの研究では、単一のフィラメントよりもアクチンの束の上を好んで歩くことが示唆されている。
Myosin XIEdit
Myosin XIは、植物細胞のプラスチドやミトコンドリアなどのオルガネラの動きを制御しています。 ミオシンXIは、光の強さに応じて葉緑体を移動させたり、異なるプラスチドを連結するストロミュールの形成に関与している。 また、ミオシンXIは、極性根端の成長にも重要な役割を果たしており、根毛の適切な伸長にも必要である。
Myosin XIIEdit
Myosin XIIIEdit
Myosin XIVEdit
このミオシングループはApicomplexa門で発見されました。
このミオシンは繊毛原生動物のTetrahymena thermaphilaにも見られる。
このミオシンは、繊毛原生動物のTetrahymena thermaphilaにも存在し、ファゴソームを核に輸送したり、発生的に制御されている結合中のマクロ核の除去を妨害するなどの機能が知られています。
Myosin XVEdit
ミオシンXVは、内耳にある非運動性の固定繊のアクチンコア構造の形成に必要です。
Myosin XVIEdit
Myosin XVIIEdit
Myosin XVIIIEdit
MYO18A ATPase活性を持つアクチンベースのモーター分子をコードする17q11.2番染色体上の遺伝子で、細胞間の接触を維持するのに必要な間質細胞の足場の維持に関与している可能性がある
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