Anti-L-cel antisera met krachtige celgroei stimulerende eigenschappen werden aangetoond door Western blotting een overheersende specificiteit te hebben voor een eiwit met een molecuulgewicht van 42K dat wij identificeerden als actine. Extracties van L-cellen, gebaseerd op de bekende onoplosbaarheid van cytoskelet-eiwitten (waaronder actine) in Triton X-100 en de oplosbaarheid van actine in Ca2+ en ATP-bevattende buffer met lage ionische sterkte, leidden tot met actine verrijkte preparaten die immunoreactiviteit behielden met de anti-L-cel antisera. Het 42-kDa antigeen bindt aan deoxyribonuclease I, heeft een pI = 5.2-5.4, en heeft een aminozuursamenstelling, inclusief de aanwezigheid van 3-methylhistidine, die compatibel is met samenstellingen bepaald voor actines van andere bronnen. Konijn-antiserum specifiek voor dit 42-kDa-eiwit, geïsoleerd door middel van SDS-PAGE, reproduceerde de celgroeistimulatie door de anti-L-cel antisera en absorptie van het antiserum met gezuiverd L-cel actine elimineerde deze stimulatie. Bovendien binden deze antilichamen aan de microfilamenten van 3T3 fibroblasten. Wanneer gezuiverde actines werden gebruikt als oplosbare antigeeninhibitoren van de immuunreactiviteit van antiserum tegen 42-kDa eiwit met intacte L-cellen, concurreerde konijn thymus actine met de oppervlaktemoleculen op L-cellen en verminderde het stimulerende effect van het antiserum met 80% bij een actineconcentratie van 150 microgram/ml. Kippenspieractine verminderde het stimulerende effect van het antiserum met slechts 24% bij dezelfde eiwitconcentratie, en muisspieractine was niet effectief als inhibitor. De F(ab’)2 fractie van anti-42K IgG was effectief in het stimuleren van L-cellen, waarmee het immuun karakter van de actine-anti-42K interactie wordt gedocumenteerd. Wij concluderen dat anti-actine antilichamen, na binding aan actine-achtige celoppervlak determinanten op L-cellen, het cellulaire metabolisme stimuleren.