La gran variedad de genes de miosina que se encuentran a lo largo de los filos eucariotas fueron nombrados según diferentes esquemas a medida que se descubrían. Por ello, la nomenclatura puede resultar algo confusa cuando se intenta comparar las funciones de las proteínas de miosina dentro de un mismo organismo y entre distintos organismos.
La miosina del músculo esquelético, la más conspicua de la superfamilia de las miosinas debido a su abundancia en las fibras musculares, fue la primera en ser descubierta. Esta proteína forma parte del sarcómero y forma filamentos macromoleculares compuestos por múltiples subunidades de miosina. Se encontraron proteínas de miosina formadoras de filamentos similares en el músculo cardíaco, el músculo liso y las células no musculares. Sin embargo, a partir de la década de 1970, los investigadores empezaron a descubrir nuevos genes de miosina en eucariotas simples que codificaban proteínas que actuaban como monómeros y que, por tanto, se denominaron miosinas de clase I. Estas nuevas miosinas se denominaron colectivamente «miosinas no convencionales» y se han encontrado en muchos tejidos además del músculo. Estos nuevos miembros de la superfamilia se han agrupado según las relaciones filogenéticas derivadas de la comparación de las secuencias de aminoácidos de sus dominios de cabeza, asignando a cada clase un número romano (véase el árbol filogenético). Las miosinas no convencionales también tienen dominios de cola divergentes, lo que sugiere funciones únicas. El ahora diverso conjunto de miosinas probablemente evolucionó a partir de un precursor ancestral (ver imagen).
El análisis de las secuencias de aminoácidos de diferentes miosinas muestra una gran variabilidad entre los dominios de la cola, pero una fuerte conservación de las secuencias del dominio de la cabeza. Presumiblemente, esto se debe a que las miosinas pueden interactuar, a través de sus colas, con un gran número de cargas diferentes, mientras que el objetivo en cada caso – moverse a lo largo de los filamentos de actina – sigue siendo el mismo y, por lo tanto, requiere la misma maquinaria en el motor. Por ejemplo, el genoma humano contiene más de 40 genes de miosina diferentes.
Estas diferencias de forma también determinan la velocidad a la que las miosinas pueden moverse a lo largo de los filamentos de actina. La hidrólisis del ATP y la posterior liberación del grupo fosfato provocan la «carrera de potencia», en la que la región del «brazo de palanca» o «cuello» de la cadena pesada es arrastrada hacia delante. Dado que la carrera de fuerza siempre mueve el brazo de palanca en el mismo ángulo, la longitud del brazo de palanca determina el desplazamiento de la carga con respecto al filamento de actina. Un brazo de palanca más largo hará que la carga recorra una mayor distancia aunque el brazo de palanca sufra el mismo desplazamiento angular – al igual que una persona con las piernas más largas puede moverse más lejos con cada paso individual. La velocidad de un motor de miosina depende de la velocidad a la que pasa a través de un ciclo cinético completo de unión de ATP a la liberación de ADP.
Clases de miosinaEditar
Miosina IEEditar
La miosina I, una proteína celular ubicua, funciona como monómero y funciona en el transporte de vesículas. Tiene un tamaño de paso de 10 nm y ha sido implicada como responsable de la respuesta de adaptación de los estereocilios en el oído interno.
Miosina IIEdit
- La miosina II contiene dos cadenas pesadas, cada una de ellas de unos 2000 aminoácidos de longitud, que constituyen los dominios de cabeza y cola. Cada una de estas cadenas pesadas contiene el dominio de la cabeza N-terminal, mientras que las colas C-terminal adoptan una morfología de espiral enrollada, manteniendo las dos cadenas pesadas juntas (imagina dos serpientes enrolladas una alrededor de la otra, como en un caduceo). Así, la miosina II tiene dos cabezas. El dominio intermedio del cuello es la región que crea el ángulo entre la cabeza y la cola. En el músculo liso, un único gen (MYH11) codifica las cadenas pesadas de la miosina II, pero las variantes de empalme de este gen dan lugar a cuatro isoformas distintas.
- También contiene 4 cadenas ligeras de miosina (MLC), resultando 2 por cabeza, de 20 (MLC20) y 17 (MLC17) kDa. Estas se unen a las cadenas pesadas en la región del «cuello» entre la cabeza y la cola.
- La MLC20 también se conoce como cadena ligera reguladora y participa activamente en la contracción muscular.
- La MLC17 también se conoce como la cadena ligera esencial. Su función exacta no está clara, pero se cree que contribuye a la estabilidad estructural de la cabeza de miosina junto con la MLC20. Existen dos variantes de MLC17 (MLC17a/b) como resultado del splicing alternativo en el gen MLC17.
En las células musculares, las largas colas en espiral de las moléculas individuales de miosina se unen, formando los gruesos filamentos del sarcómero. Los dominios de la cabeza que producen fuerza sobresalen del lado del filamento grueso, listos para caminar a lo largo de los filamentos finos adyacentes basados en la actina en respuesta a las señales químicas adecuadas.
Miosina IIIEditar
La miosina III es un miembro poco conocido de la familia de las miosinas. Se ha estudiado in vivo en los ojos de Drosophila, donde se cree que juega un papel en la fototransducción. Un gen homólogo humano de la miosina III, MYO3A, ha sido descubierto a través del Proyecto Genoma Humano y se expresa en la retina y la cóclea.
Miosina IVEdit
La miosina IV tiene un único motivo IQ y una cola que carece de cualquier secuencia formadora de espirales. Tiene una homología similar a los dominios de cola de la miosina VII y XV.
Miosina VEdit
La miosina V es un motor de miosina no convencional, que se procesa como un dímero y tiene un tamaño de paso de 36 nm. Se transloca (camina) a lo largo de los filamentos de actina viajando hacia el extremo con púas (extremo +) de los filamentos. La miosina V participa en el transporte de carga (por ejemplo, ARN, vesículas, orgánulos, mitocondrias) desde el centro de la célula a la periferia, pero además se ha demostrado que actúa como un amarre dinámico, reteniendo vesículas y orgánulos en la periferia rica en actina de las células. Un reciente estudio de reconstitución in vitro de una sola molécula sobre el ensamblaje de filamentos de actina sugiere que la miosina V se desplaza más lejos en la F-actina recién ensamblada (rica en ADP-Pi), mientras que las longitudes de recorrido procesivas son más cortas en la F-actina más antigua (rica en ADP).
Miosina VIEditar
La miosina VI es un motor de miosina no convencional, que es principalmente procesable como dímero, pero también actúa como monómero no procesable. Camina a lo largo de los filamentos de actina, viajando hacia el extremo puntiagudo (- extremo) de los filamentos. Se cree que la miosina VI transporta vesículas endocíticas al interior de la célula.
Miosina VIIEditar
La miosina VII es una miosina no convencional con dos dominios FERM en la región de la cola. Tiene un brazo de palanca extendido que consiste en cinco motivos IQ de unión a calmodulina seguidos de una única hélice alfa (SAH).La miosina VII es necesaria para la fagocitosis en Dictyostelium discoideum, la espermatogénesis en C. elegans y la formación de estereocilios en ratones y pez cebra.
Miosina VIIIEditar
La miosina VIII es una miosina específica de las plantas vinculada a la división celular; concretamente, está implicada en la regulación del flujo de citoplasma entre células y en la localización de vesículas en el fragmoplasto.
Miosina IXEditar
La miosina IX es un grupo de proteínas motoras de una sola cabeza. Primero se demostró que estaba dirigida al extremo negativo, pero un estudio posterior demostró que está dirigida al extremo positivo. El mecanismo de movimiento de esta miosina es poco conocido.
Miosina XEditar
La miosina X es un motor de miosina no convencional, que es funcional como dímero. Se cree que la dimerización de la miosina X es antiparalela. Este comportamiento no se ha observado en otras miosinas. En las células de mamíferos, el motor se localiza en los filopodios. La miosina X camina hacia los extremos de las púas de los filamentos. Algunas investigaciones sugieren que camina preferentemente sobre haces de actina, en lugar de filamentos individuales. Es el primer motor de miosina que presenta este comportamiento.
Miosina XIEdit
La miosina XI dirige el movimiento de orgánulos como los plastos y las mitocondrias en las células vegetales. Es responsable del movimiento dirigido por la luz de los cloroplastos en función de la intensidad luminosa y de la formación de estromas que interconectan diferentes plastos. La miosina XI también desempeña un papel clave en el crecimiento de las puntas de las raíces polares y es necesaria para el correcto alargamiento de los pelos de las raíces. Se descubrió que una miosina XI específica encontrada en Nicotiana tabacum es el motor molecular procesivo más rápido conocido, moviéndose a 7μm/s en pasos de 35 nm a lo largo del filamento de actina.
Miosina XIIEdit
Miosina XIIIEdit
Miosina XIVEdit
Este grupo de miosinas se ha encontrado en el filo Apicomplexa. Las miosinas se localizan en las membranas plasmáticas de los parásitos intracelulares y pueden participar en el proceso de invasión celular.
Esta miosina también se encuentra en el protozoo ciliado Tetrahymena thermaphila. Las funciones conocidas incluyen: el transporte de fagosomas al núcleo y la perturbación de la eliminación regulada por el desarrollo del macronúcleo durante la conjugación.
Miosina XVEdit
La miosina XV es necesaria para el desarrollo de la estructura del núcleo de actina de los estereocilios no móviles situados en el oído interno. Se cree que es funcional como monómero.
Miosina XVIEditar
Miosina XVIIEditar
Miosina XVIIIEditar
MYO18A Gen del cromosoma 17q11.2 que codifica moléculas motoras basadas en actina con actividad ATPasa, que pueden estar implicadas en el mantenimiento del andamiaje de las células estromales necesario para mantener el contacto intercelular.