Szeroka różnorodność genów miozyny występujących w obrębie wszystkich filogenów eukariotycznych została nazwana zgodnie z różnymi schematami w miarę ich odkrywania. Nomenklatura może być zatem nieco myląca, gdy próbuje się porównać funkcje białek miozyny w obrębie organizmów i pomiędzy nimi.
Miozyna mięśni szkieletowych, najbardziej rzucająca się w oczy z nadrodziny miozyny ze względu na jej obfitość we włóknach mięśniowych, została odkryta jako pierwsza. Białko to stanowi część sarkomeru i tworzy wielkocząsteczkowe filamenty złożone z wielu podjednostek miozyny. Podobne tworzące filamenty białka miozyny znaleziono w mięśniu sercowym, mięśniach gładkich i komórkach niemięśniowych. Jednakże, począwszy od lat 70-tych XX wieku, badacze zaczęli odkrywać nowe geny miozyny u prostych eukariontów, kodujące białka, które działały jako monomery i dlatego zostały nazwane miozynami klasy I. Te nowe miozyny zostały zbiorczo nazwane „niekonwencjonalnymi miozynami” i znaleziono je w wielu tkankach innych niż mięśnie. Ci nowi członkowie nadrodziny zostali pogrupowani zgodnie z relacjami filogenetycznymi uzyskanymi z porównania sekwencji aminokwasowych ich domen głowowych, przy czym każdej klasie przypisano cyfrę rzymską (patrz drzewo filogenetyczne). Niekonwencjonalne miozyny mają również rozbieżne domeny ogonowe, co sugeruje ich unikalne funkcje. Obecnie zróżnicowana gama miozyn prawdopodobnie wyewoluowała z prekursora (patrz rysunek).
Analiza sekwencji aminokwasowych różnych miozyn wykazuje dużą zmienność wśród domen ogonowych, ale silną konserwację sekwencji domeny głowowej. Przypuszczalnie dzieje się tak dlatego, że miozyny mogą oddziaływać, poprzez swoje ogony, z dużą liczbą różnych ładunków, podczas gdy cel w każdym przypadku – poruszanie się wzdłuż filamentów aktynowych – pozostaje ten sam i dlatego wymaga tej samej maszynerii w silniku. Na przykład ludzki genom zawiera ponad 40 różnych genów miozyny.
Te różnice w kształcie determinują również szybkość, z jaką miozyny mogą poruszać się wzdłuż filamentów aktynowych. Hydroliza ATP i późniejsze uwolnienie grupy fosforanowej powoduje „skok mocy”, w którym „ramię dźwigni” lub region „szyi” łańcucha ciężkiego jest ciągnięty do przodu. Ponieważ suw mocy zawsze przesuwa ramię dźwigni o ten sam kąt, długość ramienia dźwigni określa przesunięcie ładunku względem filamentu aktynowego. Dłuższe ramię dźwigni powoduje, że ładunek pokonuje większą odległość, mimo że ramię dźwigni ulega takiemu samemu przemieszczeniu kątowemu – podobnie jak osoba o dłuższych nogach może poruszać się dalej z każdym pojedynczym krokiem. Prędkość silnika miozynowego zależy od szybkości, z jaką przechodzi on przez pełny cykl kinetyczny od wiązania ATP do uwolnienia ADP.
Klasy miozynyEdit
Miozyna IEdit
Miozyna I, wszechobecne białko komórkowe, funkcjonuje jako monomer i pełni funkcje w transporcie pęcherzykowym. Jej wielkość kroku wynosi 10 nm i została uznana za odpowiedzialną za reakcję adaptacyjną stereokili w uchu wewnętrznym.
Miozyna IIEdit
Miozyna II (znana również jako miozyna konwencjonalna) jest typem miozyny odpowiedzialnym za wytwarzanie skurczu mięśni w komórkach mięśniowych w większości typów komórek zwierzęcych. Występuje również w komórkach niemięśniowych w kurczliwych wiązkach zwanych włóknami naprężeniowymi.
- Miozyna II zawiera dwa łańcuchy ciężkie, każdy o długości około 2000 aminokwasów, które stanowią domeny głowy i ogona. Każdy z tych ciężkich łańcuchów zawiera N-końcową domenę głowy, podczas gdy C-końcowe ogony przyjmują morfologię cewki, utrzymując dwa ciężkie łańcuchy razem (wyobraźmy sobie dwa węże owinięte wokół siebie, jak w kaduceuszu). Tak więc miozyna II ma dwie głowy. Domena pośrednia szyi to region tworzący kąt między głową a ogonem. W mięśniach gładkich pojedynczy gen (MYH11) koduje łańcuchy ciężkie miozyny II, ale warianty splice tego genu powodują powstanie czterech różnych izoform.
- Zawiera również 4 lekkie łańcuchy miozyny (MLC), w wyniku czego powstają 2 na głowę, o masie 20 (MLC20) i 17 (MLC17) kDa. Wiążą one łańcuchy ciężkie w regionie „szyi” pomiędzy głową a ogonem.
- L MLC20 jest również znany jako regulacyjny łańcuch lekki i aktywnie uczestniczy w skurczu mięśnia.
- LMC17 jest również znany jako podstawowy łańcuch lekki. Jego dokładna funkcja jest niejasna, ale uważa się, że przyczynia się do stabilności strukturalnej głowy miozyny wraz z MLC20. Dwa warianty MLC17 (MLC17a/b) istnieją w wyniku alternatywnego splicingu w genie MLC17.
W komórkach mięśniowych długie, zwinięte ogony poszczególnych cząsteczek miozyny łączą się ze sobą, tworząc grube filamenty sarkomerów. Wytwarzające siłę domeny głowowe wystają z boku grubego filamentu, gotowe do poruszania się wzdłuż sąsiednich cienkich filamentów opartych na aktynie w odpowiedzi na odpowiednie sygnały chemiczne.
Miozyna IIIEdit
Miozyna III jest słabo poznanym członkiem rodziny miozyny. Została zbadana in vivo w oczach Drosophila, gdzie uważa się, że odgrywa rolę w fototransdukcji. Ludzki gen homologiczny dla miozyny III, MYO3A, został odkryty dzięki Human Genome Project i ulega ekspresji w siatkówce i ślimaku.
Miozyna IVEdit
Miozyna IV ma pojedynczy motyw IQ i ogon, który nie posiada żadnej sekwencji tworzącej cewkę. Ma homologię podobną do domen ogonowych miozyny VII i XV.
Miozyna VEdit
Miozyna V jest niekonwencjonalnym silnikiem miozynowym, który jest procesywny jako dimer i ma rozmiar kroku 36 nm. Translokowany (spaceruje) wzdłuż filamentów aktynowych podróżując w kierunku kolczastego końca (+ end) filamentów. Miozyna V bierze udział w transporcie ładunków (np. RNA, pęcherzyków, organelli, mitochondriów) z centrum komórki na jej obrzeża, ale ponadto wykazano, że działa jak dynamiczna więź, zatrzymując pęcherzyki i organelle na bogatych w aktyny obrzeżach komórek. Ostatnie badania rekonstytucji pojedynczej cząsteczki in vitro na składających się filamentach aktynowych sugerują, że miozyna V przemieszcza się dalej na nowo składanej (bogatej w ADP-Pi) F-aktynie, podczas gdy długość jej przebiegu jest krótsza na starszej (bogatej w ADP) F-aktynie.
Miozyna VIEdit
Miozyna VI jest niekonwencjonalnym motorem miozynowym, który jest przede wszystkim procesywny jako dimer, ale działa również jako nieprocesywny monomer. Wędruje ona wzdłuż filamentów aktynowych, podróżując w kierunku spiczastego końca (- end) filamentów. Uważa się, że miozyna VI transportuje pęcherzyki endocytarne do wnętrza komórki.
Miozyna VIIEdit
Miozyna VII jest niekonwencjonalną miozyną z dwiema domenami FERM w regionie ogona. Ma przedłużone ramię dźwigni składające się z pięciu motywów IQ wiążących kalmodulinę, po których następuje pojedyncza helisa alfa (SAH). Miozyna VII jest wymagana do fagocytozy w Dictyostelium discoideum, spermatogenezy u C. elegans i tworzenia stereokili u myszy i zebrafish.
Miozyna VIIEdit
Miozyna VIII jest specyficzną dla roślin miozyną związaną z podziałem komórkowym; w szczególności, jest zaangażowana w regulację przepływu cytoplazmy pomiędzy komórkami i w lokalizację pęcherzyków do fragmoplastu.
Miozyna IXEdit
Miozyna IX jest grupą jednogłowych białek motorycznych. Po raz pierwszy wykazano, że jest ona ukierunkowana na minus-end, ale późniejsze badania wykazały, że jest ona ukierunkowana na plus-end. Mechanizm ruchu dla tej miozyny jest słabo poznany.
Miozyna XEdit
Miozyna X jest niekonwencjonalnym miozynowym białkiem motorycznym, które funkcjonuje jako dimer. Uważa się, że dimeryzacja miozyny X jest antyrównoległa. Takie zachowanie nie zostało zaobserwowane u innych miozyn. W komórkach ssaków stwierdzono, że silnik ten lokalizuje się w filopodia. Miozyna X podąża w kierunku kolczastych końców filamentów. Niektóre badania sugeruj±, że preferencyjnie porusza się ona po wi±zkach aktyny, a nie po pojedynczych filamentach. Jest to pierwszy motor miozyny, który wykazuje takie zachowanie.
Miozyna XIEdit
Miozyna XI kieruje ruchem organelli, takich jak plastydy i mitochondria w komórkach roślinnych. Jest ona odpowiedzialna za ukierunkowany na światło ruch chloroplastów w zależności od intensywności światła i tworzenie stromul łączących różne plastyda. Miozyna XI odgrywa również kluczową rolę w polarnym wzroście wierzchołków korzeni i jest niezbędna do prawidłowego wydłużania się włośników. Odkryto, że specyficzna miozyna XI występująca w Nicotiana tabacum jest najszybszym znanym procesorowym silnikiem molekularnym, poruszającym się z prędkością 7μm/s w krokach co 35 nm wzdłuż filamentu aktynowego.
Miozyna XIIEdit
Miozyna XIIIEdit
Miozyna XIVEdit
Ta grupa miozyn została znaleziona w azylu Apicomplexa. Miozyny te lokalizują się w błonach plazmatycznych pasożytów wewnątrzkomórkowych i mogą być zaangażowane w proces inwazji komórek.
Miozyny te występują również u strzępek Tetrahymena thermaphila. Znane funkcje obejmują: transport fagosomów do jądra i zakłócanie regulowanej rozwojowo eliminacji makrojądra podczas koniugacji.
Miozyna XVEdit
Miozyna XV jest niezbędna do rozwoju struktury rdzenia aktynowego niemotylnych stereokili znajdujących się w uchu wewnętrznym. Uważa się, że jest funkcjonalna jako monomer.
Miozyna XVIEdit
Miozyna XVIIEdit
Miozyna XVIIIEdit
MYO18A Gen na chromosomie 17q11.2, który koduje aktynową cząsteczkę motoryczną o aktywności ATPazy, która może być zaangażowana w utrzymanie rusztowania komórek zrębu wymaganego do utrzymania kontaktu międzykomórkowego.